Tout sur les protéines. Fonction et effet des protéines
Qu'est-ce que les protéines ?
Les protéines, appelées en langage spécialisé protéines, sont des composés organiques qui, comme les glucides et les graisses, contiennent les éléments carbone (C), hydrogène (H) et oxygène (O), mais aussi de l'azote (N). Certaines protéines contiennent en outre du soufre (S). Les protéines déterminent dans une large mesure la fonction et la structure du corps humain. Elles sont donc non seulement un matériau de construction indispensable des cellules humaines, mais elles participent aussi, de manière très diverse, à de nombreux processus métaboliques.
Les éléments constitutifs des protéines sont les acides aminés. Selon le nombre d'acides aminés qui composent une protéine, on distingue les oligopeptides, qui comportent moins de dix acides aminés, les polypeptides, qui se composent de 10 à 100 acides aminés, et les protéines, qui en comportent plus de 100. La séquence des acides aminés nécessaire à la fabrication des protéines est enregistrée dans l'ADN. Théoriquement, un nombre infini de protéines peut donc être formé, puisque les acides aminés peuvent être combinés et enchaînés librement. L'être humain ne produit en revanche « que » 30'000 protéines, qui assurent une multitude de fonctions dans le corps.
Pour la synthèse des protéines, l'organisme humain a besoin de 20 acides aminés différents. 9 d'entre eux sont essentiels. Les acides aminés essentiels ne peuvent donc pas être produits par le corps lui-même et doivent par conséquent être apportés en quantité suffisante par l'alimentation. Parmi ces 9 figurent aussi les trois acides aminés dits à chaîne ramifiée, à savoir la valine, la leucine et l'isoleucine. Ces acides aminés à chaîne ramifiée sont également appelés BCAA. Quatre autres acides aminés sont conditionnellement essentiels, c'est-à-dire qu'ils ne peuvent pas être produits en quantité suffisante par le corps dans certaines conditions (par ex. pendant la petite enfance, lors d'un effort physique intense) et deviennent alors essentiels dans ces situations.
Acides aminés essentiels
- Valine
- Leucine
- Isoleucine
- Histidine
- Lysine
- Méthionine
- Phénylalanine
- Thréonine
- Tryptophane
Acides aminés conditionnellement essentiels
- Tyrosine
- Cystéine
- Glutamine
- Arginine
Présence des protéines
La viande, le poisson, le lait et les produits laitiers ainsi que les œufs sont des sources de protéines d'origine animale, tandis que les produits à base de céréales et de soja, les légumineuses et les noix sont des sources végétales. Les sources de protéines végétales sont, en termes de valeur biologique (voir ci-dessous), inférieures aux protéines animales.
Digestion, absorption et dégradation des protéines
Les protéines sont digérées dans le milieu acide de l'estomac par des enzymes formées par la paroi gastrique, qui servent à découper les chaînes de protéines en chaînes plus courtes. Les enzymes gastriques sont rapidement inactivées dans l'intestin grêle, et les chaînes de protéines déjà raccourcies sont décomposées en acides aminés individuels par les enzymes du pancréas. À la fin de la digestion, les acides aminés sont absorbés par les cellules intestinales à l'aide de transporteurs présents dans la paroi intestinale, puis passent dans le sang et finalement dans le foie. Là, les acides aminés peuvent être reconstitués en protéines puis retournés dans le sang, afin de permettre leur utilisation par d'autres organes, comme par exemple la musculature.
Les protéines propres au corps sont constamment construites et dégradées. De l'ammoniac se forme lorsque des acides aminés sont dégradés dans les cellules. Celui-ci est toxique pour le corps et doit donc être éliminé. C'est pourquoi l'ammoniac produit est transformé en urée avec une grande dépense d'énergie et éliminé par les reins avec l'urine. L'urée est donc, contrairement à l'ammoniac, relativement peu toxique et très soluble dans l'eau, et c'est pour cette raison que l'organisme se permet un cycle de l'urée aussi dispendieux.
Si l'apport en protéines augmente, davantage d'urée est formée, laquelle, en raison de sa bonne solubilité dans l'eau, lie une grande quantité d'eau. On perd donc aussi davantage de liquide avec une plus grande quantité d'urée. Si l'on suit une alimentation riche en protéines sans boire suffisamment, les reins sont donc inutilement sollicités.
Fonctions des protéines dans le corps
Les protéines se trouvent dans l'organisme humain en tant que composants :
- d'hormones (peptides ou protéohormones)
- d'enzymes
- de protéines membranaires de la paroi cellulaire (par ex. récepteurs ou protéines de transport)
- de protéines de soutien et de structure (par ex. collagène, kératine ou élastine)
- de protéines contractiles (par ex. filaments d'actine et de myosine, éléments contractiles du muscle)
- de protéines plasmatiques (par ex. albumine)
- de protéines de transport (par ex. hémoglobine, myoglobine et certaines protéines plasmatiques)
- de facteurs de coagulation sanguine
- d'anticorps
- dans l'approvisionnement énergétique, uniquement une fonction de réserve
Dans l'approvisionnement énergétique, les protéines ne jouent un rôle que dans des cas exceptionnels (par ex. en cas d'apport énergétique très faible ou lors d'un effort d'endurance de plusieurs heures).
Les protéines ont la même valeur énergétique que les glucides (17 kJ/g (= 4 kcal/g)) et sont nettement en dessous de celle des graisses (39 kJ/g (= 9 kcal/g)).
Besoin quotidien en protéines
Le besoin en protéines est plus élevé chez les sportifs, tant dans le domaine de la force que dans celui de l'endurance, à environ 1.2 à 1.8 g/kg de poids corporel par jour. Une fois le besoin couvert, un apport encore plus élevé en protéines n'apporte aucun avantage. Toutefois, un moment de prise optimal permet de maximiser le taux de synthèse des protéines, ce qui a donc un effet positif sur l'adaptation aux stimuli d'entraînement (par ex. construction de masse musculaire).
Qualité des protéines
Si l'on croit les recommandations de la plupart des fabricants de compléments protéinés, à peu près tout entre dans la catégorie « protéine de haute qualité ». Objectivement, ce n'est malheureusement pas le cas.
En ce qui concerne la valeur des différentes sources de protéines, il existe plusieurs « scores » utilisés en pratique. Outre la « valeur biologique » obsolète (et souvent non définie), cela concerne surtout le « Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score » (PDCAAS), qui devrait toutefois être remplacé systématiquement, selon les recommandations de l'« Organisation des Nations unies pour l'alimentation et l'agriculture » (FAO) et de l'« Organisation mondiale de la santé » (OMS), par le « Digestible indispensable amino acid score » (DIAAS).
Celui-ci est défini ainsi : DIAAS (%) = 100 x [(quantité en mg d'un acide aminé indispensable digestible dans 1 g de protéine alimentaire) / (quantité en mg du même acide aminé indispensable digestible dans 1 g de protéine de référence)], la digestibilité se rapportant à la digestibilité dans l'intestin grêle (évaluation la plus précise de la digestibilité). Le DIAAS évalue donc la capacité d'une protéine à couvrir les besoins du métabolisme humain.
En résumé, concernant le DIAAS, on peut retenir ce qui suit :
- La qualité d'une source de protéines correspond en fin de compte à « l'apport » en acides aminés indispensables à l'organisme.
- La qualité de la source de protéines dépend de la disponibilité biologique, du profil en acides aminés (répartition) et de la quantité d'acides aminés indispensables.
- Les DIAAS peuvent dépasser 100 %. Les protéines de lait (fraction totale) ont un DIAAS de 122 %.
- Les aliments de moindre qualité atteignent, grâce à l'enrichissement par des sources de protéines de haute qualité ou éventuellement par des acides aminés libres, des DIAAS plus élevés qu'à l'état non enrichi, et peuvent ainsi être optimisés.
Qu'est-ce que cela signifie concernant les compléments ?
Eh bien, ce qui est certain, c'est que de nombreux compléments protéinés présentés comme « de haute qualité » (par ex. protéines végétales pures sans ajout d'acides aminés essentiels ; hydrolysats de collagène, etc.) ne sont pas optimaux pour le métabolisme humain. Par ailleurs, on peut constater que les compléments protéinés à base de protéines de lait présentent des DIAAS élevés et sont donc de haute qualité. Si toutefois on va plus loin avec les analyses scientifiques et qu'on examine les effets directs de l'apport de sources de protéines sur la synthèse et la dégradation des protéines, on peut préciser davantage l'utilité des compléments.
Carence en protéines
Si l'apport en protéines est insuffisant, la capacité physique et intellectuelle diminue dans un premier temps. Il s'ensuit en outre une altération de la fertilité et du système immunitaire, ce qui entraîne une sensibilité accrue aux maladies infectieuses. Une accélération des processus de vieillissement dans le corps peut également survenir dans le cadre d'une carence en protéines. En cas de carence massive en protéines, des œdèmes prononcés, c'est-à-dire une rétention de liquide dans les tissus, peuvent survenir.
Une offre très élevée en protéines (>2,0 g / kg de poids corporel par jour) entraîne, par la formation accrue d'urée, une sollicitation croissante des reins et du foie. Chez des organes sains, cela ne pose toutefois pas de problème.
Bilan protéique
Tous les tissus de notre corps sont composés en grande partie de protéines. Celles-ci (et donc aussi nos tissus, comme la musculature, la peau, les cheveux, le tissu conjonctif, etc.) sont en permanence soumises à des processus de construction et de dégradation, si bien que notre corps doit être approvisionné sans cesse en matériaux de construction frais. Les matériaux nécessaires à la construction des tissus sont les acides aminés, que notre corps obtient lors de la digestion à partir des protéines alimentaires. En consommant des protéines alimentaires, nous fournissons donc à notre corps, pour l'essentiel, les éléments nécessaires à la construction des tissus.
Le rapport entre la construction et la dégradation des protéines du corps s'appelle le bilan protéique. Les modifications de la construction et de la dégradation des protéines sont provoquées à la fois par l'entraînement et par l'alimentation. Ces modifications font que le bilan protéique est augmenté ou réduit en très peu de temps en fonction des mesures d'entraînement et/ou d'alimentation, et que tu construis finalement une masse protéique nette (bilan protéique positif) ou la dégrades (bilan protéique négatif). Par exemple, l'entraînement de force sans apport alimentaire entraîne certes une hausse de la synthèse des protéines (de la construction protéique), mais, en raison de la dégradation protéique accrue en même temps, un bilan protéique négatif (donc une dégradation nette de protéines corporelles).
Comment l'alimentation influence-t-elle le bilan protéique ?
L'exemple ci-dessus montre que, même si un stimulus d'entraînement spécifique augmente la synthèse des protéines, en l'absence de protéines alimentaires cela ne se traduit pas par un bilan protéique aigu positif et donc pas par une construction de masse musculaire.
Si tu complètes l'entraînement de force par la prise de protéines alimentaires de haute qualité en quantité nécessaire, cela conduit rapidement à un bilan protéique positif. La raison en est que les protéines alimentaires supplémentaires stimulent encore davantage la synthèse des protéines, laquelle finit par dépasser la dégradation des protéines. Le corps accumule alors, au total, de très petites quantités de protéines. La somme de ces « excédents de construction protéique », extrêmement petits en quantité, conduit à long terme à une masse musculaire nettement plus importante.
Qu'est-ce qui est responsable de l'augmentation de la synthèse des protéines ?
Ce sont certains acides aminés (essentiels) qui sont responsables de l'augmentation de la synthèse des protéines par les protéines alimentaires. Comme les différentes sources de protéines contiennent ces acides aminés en quantités et en compositions différentes, elles influencent la synthèse des protéines musculaires à des degrés divers. Nous y reviendrons plus en détail dans un autre article.
Pour augmenter le bilan protéique, la quantité de protéines alimentaires ingérée est tout aussi essentielle que la source de protéines. Comme la synthèse des protéines musculaires ne peut pas être augmentée à volonté et que des quantités totales de protéines trop élevées stimulent également la dégradation des protéines, l'apport efficace en protéines est donc soumis à des limites biologiques. Il n'est donc pas judicieux d'apporter des quantités de protéines trop faibles ou excessivement élevées pour augmenter la synthèse des protéines musculaires.
Apport de protéines au cours de la journée
Un apport complémentaire de protéines au cours de la journée (par ex. en cas de besoin accru en protéines dû à l'activité physique ou en cas de modes d'alimentation « déséquilibrés ») vise donc à préserver la masse musculaire, la synthèse accrue des protéines compensant la dégradation « naturelle » des protéines. Il est ici essentiel que, pour une augmentation maximale de la synthèse des protéines musculaires, un peu moins de 10 g d'acides aminés essentiels suffisent déjà, alors que la dégradation des protéines augmente à partir de portions de protéines > 20-25 g/portion.
C'est pourquoi tu devrais veiller à consommer des sources de protéines « à haute dose », présentant une proportion aussi élevée que possible d'acides aminés essentiels. Il est donc peu judicieux de consommer des compléments protéinés qui, par portion, augmentent au maximum la synthèse des protéines, mais qui, en raison de la quantité totale élevée de protéines (par exemple 40 g par portion), stimulent aussi inutilement la dégradation des protéines.
Comparaison des sources de protéines et du taux de synthèse protéique
Dans une étude instructive, Tang et al. (2009) ont examiné les effets de la protéine de lactosérum, de la protéine de soja et de la caséine sur la vitesse de digestion (représentée par les concentrations sanguines, par ex., des acides aminés essentiels en fonction du temps écoulé après la prise de protéines), la concentration d'insuline plasmatique et le taux de synthèse protéique musculaire mixte. Pour cela, ils ont recruté 18 hommes jeunes, en bonne santé et habitués à l'entraînement musculaire, qui, reposés, ont effectué pendant trois jours différents, avec suffisamment de pause entre eux, les deux exercices extension de genou et presse à cuisses sur une seule jambe jusqu'à l'épuisement musculaire (« intensif ») (la jambe au repos servait de contrôle interne). Tous les participants à l'étude ont consommé, dans un ordre aléatoire, immédiatement après l'entraînement musculaire, soit de la protéine de lactosérum, soit de la protéine de soja, soit de la caséine, sachant que toutes les portions de protéines contenaient environ 10 g d'acides aminés essentiels (AAE).
3 heures après la prise de protéines, les chercheurs ont prélevé, à l'aide d'aiguilles de biopsie, un échantillon de tissu musculaire sur chacune des deux cuisses et ont déterminé le taux de synthèse protéique musculaire mixte. En outre, ils ont effectué des prélèvements sanguins chez tous les participants à 30, 60, 90, 120 et 180 min après la prise de protéines et ont analysé le sang pour déterminer la concentration d'acides aminés essentiels, d'insuline, de L-phénylalanine et de L-leucine.
Profils en acides aminés des boissons protéinées ingérées (protéine dissoute dans de l'eau) :
| Boisson protéinée | ||||
| Lactosérum | Caséine | Soja | ||
| Alanine, g | 1.1 | 0.6 | 1.0 | |
| Arginine, g | 0.6 | 0.8 | 1.7 | |
| Acide aspartique, g | 2.2 | 1.4 | 2.6 | |
| Cystine, g | 0.4 | 0.1 | 0.3 | |
| Acide glutamique, g | 3.6 | 4.4 | 4.3 | |
| Glycine, g | 0.4 | 0.5 | 0.9 | |
| Histidine, g | 0.4 | 0.6 | 0.6 | |
| Isoleucine, g | 1.4 | 1.2 | 1.1 | |
| Leucine, g | 2.3 | 1.8 | 1.8 | |
| Lysine, g | 1.9 | 1.6 | 1.4 | |
| Méthionine, g | 0.5 | 0.5 | 0.3 | |
| Phénylalanine, g | 0.7 | 1.0 | 1.2 | |
| Proline, g | 1.4 | 2.2 | 1.2 | |
| Sérine, g | 1.1 | 1.2 | 1.2 | |
| Thréonine, g | 1.0 | 0.9 | 0.8 | |
| Tryptophane, g | 0.3 | 0.2 | 0.2 | |
| Tyrosine, g | 0.7 | 1.2 | 0.8 | |
| Valine, g | 1.0 | 1.4 | 1.1 | |
| Total, g | 21.4 | 21.9 | 22.2 | |
| Acides aminés essentiels, g | 10.0 | 10.1 | 10.1 | |
Les analyses ont montré des différences nettes entre les différentes sources de protéines.
Concentrations sanguines (« vitesse de digestion »)
Alors que la protéine de lactosérum a déjà entraîné, 30 min après la consommation, un quasi-doublement de la concentration d'AAE, et que la protéine de soja a fait passer, dans le même laps de temps, la concentration d'AAE dans le sang à environ 1.5 fois la valeur initiale, la concentration sanguine d'AAE n'a augmenté que d'environ 50 % avec la caséine. Après 3 heures, la concentration d'AAE s'est de nouveau rapprochée de la valeur initiale pour toutes les sources de protéines, tandis que la caséine a conduit à une baisse moins brutale que la protéine de lactosérum et la protéine de soja. En ce qui concerne la concentration de L-leucine, la protéine de lactosérum a entraîné une hausse de concentration presque 3 fois plus élevée (mesurée comme surface sous la courbe) que la caséine et une hausse environ deux fois plus élevée que la protéine de soja. Concernant la concentration d'insuline dans le sang, il a été constaté que la protéine de lactosérum a le plus fortement augmenté la concentration d'insuline, suivie de peu par la protéine de soja. En revanche, la concentration d'insuline dans le sang ne s'est pas modifiée après la caséine.
Taux de synthèse protéique musculaire
La prise de protéine de lactosérum et de soja a entraîné, tant au repos (jambe non entraînée) qu'après l'entraînement, une hausse plus marquée du taux de synthèse protéique musculaire que la caséine. En outre, après l'entraînement, la hausse était plus importante avec la protéine de lactosérum qu'avec le soja.
Résumé des points suivants concernant les protéines
- La protéine de lactosérum, consommée après l'entraînement, entraîne une hausse plus marquée de la concentration sanguine d'acides aminés et d'insuline que la protéine de soja, et la protéine de soja à son tour plus que la caséine (lactosérum > soja > caséine).
- La protéine de lactosérum augmente le taux de synthèse protéique musculaire plus fortement que la protéine de soja, et celle-ci à son tour plus fortement que la caséine.
- La « vitesse de digestion » détermine de manière décisive l'augmentation du taux de synthèse protéique musculaire (plus la hausse est rapide et élevée, plus l'augmentation du taux de synthèse protéique musculaire est importante).
- Lorsque la même quantité d'AAE est administrée (environ 10 g), la source de protéines ayant la teneur en L-leucine la plus élevée augmente le plus la synthèse protéique musculaire.
Qu'est-ce que cela signifie pour la pratique ?
Bois après l'entraînement environ 20 g de protéine de lactosérum.
Ne consomme pas de caséine après ton entraînement musculaire. Renonce donc aux shakes UHT prêts à boire à base de lait (parfois très sucrés). Mélange ta poudre de protéine de lactosérum avec de l'eau ou bois une boisson whey à base d'eau. La caséine convient donc plutôt à l'apport en protéines avant le coucher.
Si tu ne peux pas ou ne veux pas consommer de protéine de lactosérum, complète donc ton shake de protéine de soja avec de la L-leucine ou des BCAA.