Tutto sulle proteine. Funzione ed effetto delle proteine

Cosa sono le proteine?

Le proteine, dette anche albumi, sono composti organici che, come i carboidrati e i grassi, contengono gli elementi carbonio (C), idrogeno (H) e ossigeno (O), ma anche azoto (N). In alcune proteine è inoltre presente lo zolfo (S). Le proteine determinano in larga misura la funzione e la struttura del corpo umano. Sono quindi non solo un materiale da costruzione indispensabile delle cellule umane, ma partecipano in modi molto diversi a numerosi processi metabolici.

I mattoni delle proteine sono gli amminoacidi. In base al numero di amminoacidi di cui è composta una proteina, si distinguono oligopeptidi con meno di dieci amminoacidi, polipeptidi composti da 10-100 amminoacidi e proteine con più di 100 amminoacidi. La sequenza degli amminoacidi necessaria alla formazione delle proteine è memorizzata nel DNA. In teoria possono quindi essere formate infinite proteine, poiché gli amminoacidi possono essere combinati e concatenati a piacere. L'essere umano produce invece «solo» 30'000 proteine, che esercitano una grande varietà di funzioni nel corpo.

Nell'organismo umano per la sintesi proteica sono necessari 20 diversi amminoacidi. 9 di questi sono essenziali. Gli amminoacidi essenziali non possono quindi essere prodotti autonomamente dal corpo e devono pertanto essere assunti con l'alimentazione in quantità sufficiente. Tra questi 9 rientrano anche i tre cosiddetti amminoacidi a catena ramificata valina, leucina e isoleucina. Questi amminoacidi a catena ramificata sono detti anche BCAA. Quattro altri amminoacidi sono condizionatamente essenziali, cioè in determinate condizioni (ad es. durante l'infanzia, in caso di forte sollecitazione fisica) non possono essere prodotti dal corpo in quantità sufficiente e diventano quindi essenziali in tali situazioni.

Amminoacidi essenziali

• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Istidina
• Lisina
• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptofano

Amminoacidi condizionatamente essenziali

• Tirosina
• Cisteina
• Glutammina
• Arginina

Fonti di proteine

Carne, pesce, latte e latticini nonché uova sono fonti proteiche di origine animale, mentre prodotti a base di cereali e soia, legumi e noci sono fonti vegetali. Le fonti proteiche vegetali sono in termini di valore biologico (vedi sotto) inferiori alle proteine animali.

Digestione, assorbimento e degradazione delle proteine

Le proteine vengono digerite nell'ambiente acido dello stomaco da enzimi prodotti dalla parete gastrica, che servono a scindere le catene proteiche in catene più corte. Gli enzimi gastrici vengono rapidamente inattivati nell'intestino tenue e le catene proteiche già accorciate vengono scomposte in singoli amminoacidi dagli enzimi del pancreas. Al termine della digestione gli amminoacidi vengono assorbiti dalle cellule intestinali attraverso trasportatori nella parete intestinale, da dove raggiungono il sangue e infine il fegato. Gli amminoacidi possono essere riassemblati in proteine nel fegato e rilasciati nuovamente nel sangue, in modo da essere utilizzati da altri organi come ad esempio la muscolatura.

Le proteine corporee vengono costantemente costruite e demolite. Quando gli amminoacidi vengono degradati nelle cellule si forma ammoniaca. Quest'ultima è tossica per il corpo e deve quindi essere eliminata. Per questo motivo l'ammoniaca che si forma viene trasformata in urea con un grande dispendio energetico ed espulsa con l'urina tramite i reni. L'urea è quindi, a differenza dell'ammoniaca, relativamente non tossica e molto solubile in acqua, ed è per questo che l'organismo si concede un ciclo dell'urea così dispendioso.

Se l'apporto proteico aumenta, si forma più urea, che, grazie alla sua buona solubilità in acqua, lega a sé una grande quantità di acqua. Con una maggiore quantità di urea si perde quindi anche più liquido. Se si segue un'alimentazione ricca di proteine e non si assume a sufficienza liquido, i reni vengono quindi sollecitati inutilmente.

Funzioni delle proteine nel corpo

Le proteine si trovano nell'organismo umano come componenti di:

• Ormoni (peptidici o proteormoni)
• Enzimi
• Proteine di membrana della parete cellulare (ad es. recettori o proteine di trasporto)
• Proteine di sostegno e struttura (ad es. collagene, cheratina o elastina)
• Proteine contrattili (ad es. filamenti di actina e miosina come elementi contrattili del muscolo)
• Proteine plasmatiche (ad es. albumina)
• Proteine di trasporto (ad es. emoglobina, mioglobina e determinate proteine plasmatiche)
• Fattori della coagulazione del sangue
• Anticorpi
• Nell'approvvigionamento energetico solo funzione di riserva

Nell'approvvigionamento energetico le proteine hanno un'importanza solo in casi eccezionali (ad es. con un apporto energetico molto basso o durante sforzi di resistenza di più ore).

Le proteine hanno lo stesso valore energetico dei carboidrati (17 kJ/g (= 4 kcal/g)) e sono nettamente inferiori a quello dei grassi (39 kJ/g (= 9 kcal/g)).

Fabbisogno quotidiano di proteine

Il fabbisogno di proteine negli sportivi e nelle sportive, sia nel settore della forza sia in quello della resistenza, è più elevato, ossia circa 1.2-1,8 g/kg di peso corporeo al giorno. Una volta coperto il fabbisogno, un apporto proteico ancora più alto non porta alcun vantaggio. Tuttavia, con una tempistica di assunzione ottimale si può massimizzare il tasso di sintesi proteica, il che ha quindi un effetto positivo sull'adattamento agli stimoli dell'allenamento (ad es. costruzione di massa muscolare).

Qualità delle proteine

Se si danno credito alle raccomandazioni della maggior parte dei produttori di integratori proteici, quasi tutto rientra nella categoria «proteina di alta qualità». Purtroppo, oggettivamente, non è così.

Per valutare il valore delle diverse fonti proteiche esistono diversi «punteggi» utilizzati nella pratica. Oltre al «valore biologico» obsoleto (e spesso non definito), ciò vale soprattutto per il «Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score» (PDCAAS), che tuttavia, secondo le raccomandazioni della «Food and Agriculture Organization of the United Nations» (FAO) e della «World Health Organization» (WHO), dovrebbe essere sostituito in modo coerente dal «Digestible indispensable amino acid score» (DIAAS).

Quest'ultimo è definito come: DIAAS (%) = 100 x [(quantità in mg di un amminoacido indispensabile digeribile in 1 g della proteina alimentare) / (quantità in mg dello stesso amminoacido indispensabile digeribile in 1 g della proteina di riferimento)], dove la digeribilità si riferisce alla digeribilità nell'intestino tenue (valutazione più precisa della digeribilità). Il DIAAS valuta quindi la capacità di una proteina di coprire le esigenze del metabolismo umano.

In sintesi, per quanto riguarda il DIAAS si possono stabilire i seguenti punti:

• La qualità di una fonte proteica corrisponde in definitiva a «l'apporto» di amminoacidi indispensabili al corpo.
• La qualità della fonte proteica è determinata dalla disponibilità biologica, dal profilo degli amminoacidi (distribuzione) e dalla quantità di amminoacidi indispensabili.
• I DIAAS possono superare il 100%. La proteina del latte (frazione totale) ha un DIAAS del 122%.
• Gli alimenti di qualità inferiore possono raggiungere DIAAS più alti grazie all'arricchimento con fonti proteiche di alta qualità o eventualmente con amminoacidi liberi rispetto allo stato non arricchito e possono quindi essere ottimizzati.

Che cosa significa tutto ciò per gli integratori?

Ebbene, è chiaro in ogni caso che molti integratori proteici pubblicizzati come «di alta qualità» (ad es. proteine vegetali pure senza aggiunta di amminoacidi essenziali; idrolisati di collagene, ecc.) non sono ottimali per il metabolismo umano. Inoltre, possiamo constatare che gli integratori proteici a base di proteine del latte presentano DIAAS elevati e sono quindi di alta qualità. Se però proseguiamo con le analisi scientifiche e consideriamo gli effetti diretti dell'apporto di fonti proteiche sulla sintesi proteica e sulla degradazione proteica, possiamo precisare ulteriormente il beneficio degli integratori.

Carenza di proteine

Se l'apporto di proteine è insufficiente, dapprima diminuiscono la capacità fisica e mentale. Inoltre si verifica un deterioramento della fertilità e del sistema immunitario, con conseguente maggiore suscettibilità alle malattie infettive. Anche un'accelerazione dei processi di invecchiamento nel corpo può verificarsi nel quadro di una carenza proteica. In caso di grave carenza proteica possono comparire edemi pronunciati, cioè accumuli di liquido nei tessuti.

Un apporto proteico molto elevato (>2,0 g / kg di peso corporeo al giorno) porta, tramite la maggiore formazione di urea, a un carico crescente per reni e fegato. Con organi sani però questo non rappresenta un problema.

Bilancio proteico

Tutti i tessuti del nostro corpo sono costituiti in gran parte da proteine (albumi). Queste (e quindi anche i nostri tessuti, come ad esempio la muscolatura, la pelle, i capelli, il tessuto connettivo, ecc.) sono soggette a continui processi di costruzione e demolizione, per cui il nostro corpo deve essere costantemente rifornito di nuovi materiali da costruzione. I materiali necessari alla costruzione dei tessuti si chiamano amminoacidi, che il nostro corpo ricava dalle proteine alimentari durante la digestione. Consumando proteine alimentari forniamo quindi al nostro corpo essenzialmente i mattoni necessari alla costruzione dei tessuti.

Il rapporto tra la costruzione e la demolizione delle proteine corporee si chiama bilancio proteico. Le variazioni nella costruzione e nella demolizione proteica sono innescate sia dall'allenamento sia dall'alimentazione. Queste variazioni fanno sì che il bilancio proteico venga aumentato o ridotto in brevissimo tempo in funzione delle misure di allenamento e/o alimentari e che tu, in definitiva, costruisca (bilancio proteico positivo) o demolisca (bilancio proteico negativo) massa proteica netta. Ad esempio, l'allenamento di forza senza apporto alimentare porta sì a un aumento della sintesi proteica (della costruzione proteica), ma a causa della contemporanea maggiore degradazione proteica si verifica un bilancio proteico negativo (quindi, netto, una demolizione di proteine corporee).

In che modo le proteine alimentari influenzano il bilancio proteico?

L'esempio precedente mostra che, anche se uno specifico stimolo di allenamento aumenta la sintesi proteica, in assenza di proteine alimentari ciò non porta a un bilancio proteico acutamente positivo e quindi alla costruzione di massa muscolare.

Se però integri l'allenamento di forza con l'assunzione di proteine alimentari di alta qualità nella quantità necessaria, questo porta rapidamente a un bilancio proteico positivo. Il motivo è che le proteine alimentari supplementari stimolano ulteriormente la sintesi proteica, che alla fine supera la degradazione proteica. Il corpo accumula di conseguenza, complessivamente, quantità minime di proteine. La somma di questi «surplus di costruzione proteica», quantitativamente estremamente piccoli, porta a lungo termine a una massa muscolare misurabilmente maggiore.

Che cosa è responsabile dell'aumento della sintesi proteica?

Responsabili dell'aumento della sintesi proteica da parte delle proteine alimentari sono determinati amminoacidi (essenziali). Poiché le diverse fonti proteiche contengono questi amminoacidi in quantità diverse e anche in composizioni diverse, le diverse fonti proteiche influenzano in misura diversa la sintesi proteica muscolare. Su questo però ti parlerò di più in un altro articolo.

Oltre alla fonte proteica, per aumentare il bilancio proteico è centrale anche la quantità di proteine alimentari assunte. Poiché la sintesi proteica muscolare non può essere aumentata a piacere e, allo stesso tempo, quantità totali di proteine troppo elevate stimolano la degradazione proteica, l'apporto proteico efficace è soggetto a limiti biologici. Non ha quindi senso assumere quantità proteiche troppo piccole o eccessivamente elevate per aumentare la sintesi proteica muscolare.

Apporto proteico durante la giornata

Un apporto proteico supplementare durante la giornata (ad es. in caso di maggior fabbisogno proteico dovuto all'attività fisica o in presenza di regimi alimentari «squilibrati») mira quindi a mantenere la massa muscolare, poiché la sintesi proteica aumentata compensa la degradazione proteica «naturale». È importante che, per il massimo aumento della sintesi proteica muscolare, bastino già poco meno di 10 g di amminoacidi essenziali, mentre la degradazione proteica aumenta con porzioni di proteine > 20-25 g/porzione.

Per questo dovresti fare attenzione ad assumere fonti proteiche «ad alto dosaggio», che contengano una quota il più possibile elevata di amminoacidi essenziali. Non ha quindi molto senso consumare integratori proteici che, per porzione, aumentano al massimo la sintesi proteica, ma che, data la quantità totale elevata di proteine (ad esempio 40 g per porzione), stimolano anche in modo inutile la degradazione proteica.

Fonti proteiche vs. tasso di sintesi proteica

In uno studio istruttivo, Tang et al. (2009) hanno esaminato gli effetti della proteina del siero del latte, della proteina della soia e della caseina in relazione alla velocità di digestione (rappresentata come concentrazioni ematiche, ad es., degli amminoacidi essenziali in funzione del tempo trascorso dall'assunzione proteica), alla concentrazione plasmatica di insulina e al tasso di sintesi proteica muscolare misto. A tale scopo hanno reclutato 18 uomini giovani, sani e abituati all'allenamento muscolare, i quali, in forma, in tre giorni diversi con sufficiente pausa tra l'uno e l'altro, hanno eseguito con una gamba i due esercizi di estensione del ginocchio e pressa per gambe fino al cedimento muscolare («intenso») (la gamba a riposo fungeva da controllo interno). Tutti i partecipanti allo studio hanno assunto, in ordine casuale, immediatamente dopo l'allenamento muscolare, proteina del siero del latte, proteina della soia o caseina, dove tutte le porzioni proteiche contenevano circa 10 g di amminoacidi essenziali (AAE).

3 ore dopo l'assunzione proteica i ricercatori hanno prelevato da entrambe le cosce, con l'aiuto di aghi per biopsia, un campione di tessuto muscolare ciascuno e hanno determinato il tasso di sintesi proteica muscolare misto. Inoltre, a tutti i partecipanti hanno prelevato campioni di sangue dopo 30, 60, 90, 120 e 180 min dall'assunzione proteica e hanno analizzato il sangue per la concentrazione di amminoacidi essenziali, insulina, L-fenilalanina e L-leucina.

Profili amminoacidici delle bevande proteiche somministrate (proteina sciolta in acqua):

Le analisi hanno mostrato chiare differenze tra le diverse fonti proteiche.

Concentrazioni ematiche («velocità di digestione»)

Mentre la proteina del siero del latte ha già portato, 30 min dopo il consumo, a quasi un raddoppio della concentrazione di AAE, e la proteina della soia ha aumentato in egual tempo la concentrazione ematica di AAE a circa 1,5 volte, la concentrazione ematica di AAE con la caseina è aumentata solo di circa il 50%. Dopo 3 ore la concentrazione di AAE si è avvicinata di nuovo al valore di partenza per tutte le fonti proteiche, mentre la caseina ha portato a un calo meno brusco rispetto alla proteina del siero del latte e alla proteina della soia. Per quanto riguarda la concentrazione di L-leucina, la proteina del siero del latte ha portato a un aumento della concentrazione quasi 3 volte superiore (misurato come area sotto la curva) rispetto alla caseina e a un aumento circa doppio rispetto alla proteina della soia. Per quanto riguarda la concentrazione ematica di insulina è stato constatato che la proteina del siero del latte ha aumentato la concentrazione di insulina in misura maggiore, seguita di poco dalla proteina della soia. Al contrario, la concentrazione ematica di insulina non è cambiata dopo l'assunzione di caseina.

Tasso di sintesi proteica muscolare

L'assunzione di proteina del siero del latte e di soia ha portato, sia a riposo (gamba non allenata) sia dopo l'allenamento, a un aumento del tasso di sintesi proteica muscolare maggiore rispetto alla caseina. Inoltre, dopo l'allenamento l'aumento con la proteina del siero del latte è stato maggiore che con la soia.

Riassumendo, si possono stabilire i seguenti punti sulle proteine

• La proteina del siero del latte, assunta dopo l'allenamento, porta a un aumento maggiore della concentrazione ematica di amminoacidi e insulina rispetto alla proteina della soia, e la proteina della soia a sua volta rispetto alla caseina (siero > soia > caseina).
• La proteina del siero del latte aumenta il tasso di sintesi proteica muscolare più della proteina della soia, e questa a sua volta più della caseina.
• La «velocità di digestione» determina in modo decisivo l'aumento del tasso di sintesi proteica muscolare (più rapido e più alto è l'aumento, maggiore è l'incremento del tasso di sintesi proteica muscolare).
• Se viene somministrata la stessa quantità di AAE (circa 10 g), la fonte proteica con il contenuto più alto di L-leucina aumenta maggiormente la sintesi proteica muscolare.

Che cosa significa tutto ciò in pratica?

Dopo l'allenamento bevi circa 20 g di proteina del siero del latte.

Dopo l'allenamento muscolare non consumare caseina. Rinuncia quindi agli shake pronti a base di latte (eventualmente molto zuccherati) a lunga conservazione. Mescola la tua polvere di proteine del siero del latte con acqua oppure bevi un drink di whey a base d'acqua. La caseina è quindi piuttosto adatta all'apporto proteico prima di andare a dormire.

Se non puoi o non vuoi assumere proteina del siero del latte, integra quindi il tuo shake di proteina della soia con L-leucina o BCAA.