Le proteine sono composti organici che, come i carboidrati e i grassi, contengono gli elementi carbonio (C), idrogeno (H) e ossigeno (O), ma anche azoto (N). Alcune proteine contengono anche zolfo (S). Le proteine svolgono un ruolo decisivo nel determinare la funzione e la struttura del corpo umano. Pertanto, non sono solo un materiale da costruzione indispensabile per le cellule umane, ma sono anche coinvolte in numerosi processi metabolici in un'ampia varietà di modi.
Gli elementi costitutivi delle proteine sono gli aminoacidi. A seconda del numero di aminoacidi che compongono una proteina, si distingue tra oligopeptidi con meno di dieci aminoacidi, polipeptidi, composti da 10-100 aminoacidi, e proteine con più di 100 aminoacidi. La sequenza di aminoacidi per la produzione delle proteine è memorizzata nel DNA. In teoria, è possibile formare un numero infinito di proteine, poiché gli aminoacidi possono essere combinati e messi insieme in qualsiasi ordine. L'uomo, invece, produce „solo“ 30.000 proteine, che svolgono diverse funzioni nell'organismo.
Nell'organismo umano sono necessari 20 diversi aminoacidi per la sintesi proteica. 9 di questi sono essenziali. Gli aminoacidi essenziali non possono essere prodotti dall'organismo stesso e devono quindi essere forniti in quantità sufficienti con l'alimentazione. Questi 9 includono i tre cosiddetti aminoacidi a catena ramificata: valina, leucina e isoleucina. Questi aminoacidi a catena ramificata sono noti anche come BCAA. Altri quattro aminoacidi sono condizionatamente essenziali, cioè in determinate condizioni (ad esempio nell'infanzia, durante un elevato sforzo fisico) non possono essere prodotti in quantità sufficiente dall'organismo stesso e quindi diventano essenziali in tali situazioni.
La carne, il pesce, il latte e i latticini e le uova sono fonti di proteine di origine animale, mentre i cereali e i prodotti della soia, i legumi e la frutta secca sono fonti vegetali. Le fonti proteiche vegetali hanno un valore biologico inferiore (vedi sotto) rispetto alle proteine animali.
Le proteine vengono digerite nell'ambiente acido dello stomaco da enzimi prodotti dalla parete dello stomaco, che servono a scomporre le catene proteiche in catene più corte. Gli enzimi gastrici vengono rapidamente inattivati nell'intestino tenue e le catene proteiche già accorciate vengono scomposte in singoli aminoacidi dagli enzimi del pancreas. Al termine della digestione, gli aminoacidi vengono assorbiti dalle cellule intestinali con l'aiuto di trasportatori presenti nella parete intestinale, da dove entrano nel flusso sanguigno e infine nel fegato. Qui gli aminoacidi possono essere assemblati in proteine e rilasciati nuovamente nel sangue per essere utilizzati da altri organi, come i muscoli.
Le proteine dell'organismo vengono costantemente costruite e scomposte. L'ammoniaca viene prodotta quando gli aminoacidi vengono scomposti nelle cellule. Questa sostanza è tossica per l'organismo e deve quindi essere eliminata. L'ammoniaca prodotta viene quindi convertita in urea con un grande dispendio di energia ed espulsa nelle urine attraverso i reni. A differenza dell'ammoniaca, l'urea è relativamente poco tossica e molto solubile in acqua, motivo per cui il corpo ha un ciclo dell'urea così dispendioso.
Se l'apporto proteico aumenta, si forma più urea, che lega a sé molta acqua grazie alla sua buona solubilità in acqua. Una maggiore quantità di urea significa quindi una maggiore perdita di liquidi. Se si segue una dieta ad alto contenuto proteico e non si assumono abbastanza liquidi, i reni vengono inutilmente sovraccaricati.
Le proteine sono presenti nell'organismo umano come componenti di:
In termini di apporto energetico, le proteine sono importanti solo in casi eccezionali (ad esempio, quando l'apporto energetico è molto basso o durante diverse ore di esercizio di resistenza).
Le proteine hanno lo stesso valore energetico dei carboidrati (17 kJ/g (= 4 kcal/g)) e sono significativamente inferiori ai grassi (39 kJ/g (=9 kcal/g)).
Il fabbisogno proteico per gli atleti che praticano sport di forza e di resistenza è più elevato, circa 1,2-1,8 g/kg di peso corporeo al giorno. Se il fabbisogno è soddisfatto, un apporto proteico ancora più elevato non apporta alcun beneficio. Tuttavia, con una tempistica di assunzione ottimale, è possibile massimizzare il tasso di sintesi proteica, che ha quindi un effetto positivo sull'adattamento agli stimoli dell'allenamento (ad esempio, la costruzione di massa muscolare).
Se crediamo alle raccomandazioni della maggior parte dei produttori di integratori proteici, praticamente tutto rientra nella categoria „proteine di alta qualità“. Purtroppo, oggettivamente, non è così.
Per quanto riguarda il valore delle diverse fonti proteiche, esistono diversi „punteggi“ che vengono utilizzati nella pratica. Oltre all'ormai obsoleto (e spesso indefinito) „valore biologico“, questo vale soprattutto per il „punteggio degli aminoacidi corretto per la digeribilità delle proteine” (PDCAAS), che dovrebbe essere coerentemente sostituito dal “punteggio degli aminoacidi digeribili indispensabili“ (DIAAS), secondo le raccomandazioni dell„“Organizzazione delle Nazioni Unite per l'alimentazione e l'agricoltura„ (FAO) e dell”"Organizzazione mondiale della sanità" (OMS).
È definito come: DIAAS (%) = 100 x [(quantità in mg di un amminoacido indispensabile digeribile in 1 g di proteina alimentare) / (quantità in mg dello stesso amminoacido indispensabile digeribile in 1 g di proteina di riferimento)], dove la digeribilità si riferisce alla digeribilità nell'intestino tenue (valutazione più accurata della digeribilità). Il DIAAS valuta quindi la capacità di una proteina di soddisfare le esigenze del metabolismo umano.
In termini semplici, si può dire quanto segue sul DIAAS:
In ogni caso, è chiaro che molti integratori proteici pubblicizzati come „di alta qualità“ (ad esempio, proteine vegetali pure senza aggiunta di aminoacidi essenziali, idrolisati di collagene, ecc. Possiamo anche affermare che gli integratori proteici a base di proteine del latte hanno un DIAAS elevato e sono quindi di alta qualità. Tuttavia, se andiamo oltre le analisi scientifiche e consideriamo gli effetti diretti dell'assunzione di fonti proteiche sulla sintesi proteica e sulla scomposizione delle proteine, possiamo specificare ulteriormente i benefici degli integratori.
Se l'apporto proteico è inadeguato, le prestazioni fisiche e mentali inizialmente diminuiscono. Inoltre, la fertilità e il sistema immunitario vengono compromessi, con conseguente aumento della suscettibilità alle malattie infettive. La carenza di proteine può anche accelerare i processi di invecchiamento dell'organismo. Una forte carenza di proteine può portare a un edema pronunciato, cioè a una ritenzione di liquidi nei tessuti.
Un apporto proteico molto elevato (>2,0 g / kg di peso corporeo al giorno) comporta un aumento del fabbisogno di reni e fegato a causa della maggiore formazione di urea. Tuttavia, questo non è un problema per gli organi sani.
Tutti i tessuti del nostro corpo sono costituiti in gran parte da proteine. Questo (e quindi anche i nostri tessuti, come i muscoli, la pelle, i capelli, il tessuto connettivo, ecc.) è costantemente soggetto a processi di accumulo e disgregazione, per cui il nostro corpo deve essere costantemente rifornito di nuovi materiali da costruzione. I materiali necessari per la formazione dei tessuti si chiamano aminoacidi, che il nostro corpo ottiene dalle proteine alimentari durante la digestione. Assumendo le proteine alimentari, forniamo essenzialmente al nostro corpo i mattoni di cui ha bisogno per costruire i tessuti.
Il rapporto tra l'accumulo e la degradazione delle proteine del corpo è chiamato bilancio proteico. I cambiamenti nell'accumulo e nella degradazione delle proteine sono innescati sia dall'allenamento che dall'alimentazione. Questi cambiamenti fanno sì che il bilancio proteico aumenti o si riduca in un periodo di tempo molto breve, a seconda dell'allenamento e/o delle misure nutrizionali, aumentando (bilancio proteico positivo) o diminuendo (bilancio proteico negativo) la massa proteica netta. Per esempio, anche se l'allenamento di forza senza assunzione di cibo porta a un aumento della sintesi proteica (accumulo di proteine), il contemporaneo aumento della degradazione delle proteine porta a un bilancio proteico negativo (cioè a una riduzione netta delle proteine corporee).
L'esempio precedente mostra che anche se uno stimolo di allenamento specifico aumenta la sintesi proteica, ciò non determina un bilancio proteico acutamente positivo in assenza di proteine alimentari e quindi porta all'accumulo di massa muscolare.
Tuttavia, se si integra l'allenamento di forza con la quantità necessaria di proteine alimentari di alta qualità, si ottiene rapidamente un bilancio proteico positivo. Il motivo è che le proteine alimentari aggiuntive aumentano ulteriormente la sintesi proteica, che in ultima analisi supera la degradazione delle proteine. Di conseguenza, l'organismo accumula piccole quantità di proteine. La somma di queste piccolissime „eccedenze di accumulo proteico“ porta a un aumento misurabile della massa muscolare a lungo termine.
Alcuni aminoacidi (essenziali) sono responsabili dell'aumento della sintesi proteica attraverso le proteine alimentari. Poiché le diverse fonti proteiche contengono questi aminoacidi in quantità diverse e anche in composizioni diverse, le diverse fonti proteiche influenzano la sintesi proteica muscolare in misura diversa. Ma di questo parleremo in un altro articolo.
Oltre alla fonte proteica, anche la quantità di proteine alimentari assunte è fondamentale per aumentare il bilancio proteico. Poiché la sintesi proteica muscolare non può essere aumentata a piacimento e, allo stesso tempo, quantità eccessive di proteine totali stimolano la disgregazione proteica, esistono limiti biologici massimi all'apporto proteico effettivo. Non ha quindi senso consumare quantità di proteine troppo basse o troppo elevate per aumentare la sintesi proteica muscolare.
L'integrazione dell'apporto proteico durante il giorno (ad esempio in caso di aumentato fabbisogno proteico dovuto all'attività fisica o a diete „sbilanciate“) ha quindi lo scopo di mantenere la massa muscolare aumentando la sintesi proteica per compensare la „naturale“ degradazione delle proteine. Il punto chiave è che poco meno di 10 g di aminoacidi essenziali sono sufficienti per massimizzare la sintesi proteica muscolare, ma la disgregazione proteica aumenta con porzioni di proteine > 20-25 g/servizio.
È quindi necessario assicurarsi di consumare fonti proteiche „ad alto dosaggio“ con la più alta percentuale possibile di aminoacidi essenziali. Non ha quindi molto senso consumare integratori proteici che massimizzano la sintesi proteica per porzione, ma che aumentano inutilmente la disgregazione proteica in base all'elevata quantità totale di proteine (ad esempio 40 g per porzione).
In uno studio rivelatore, Tang et al. (2009) hanno analizzato gli effetti delle proteine del siero di latte, della soia e della caseina in relazione alla velocità di digestione (rappresentata dalle concentrazioni ematiche, ad esempio, di aminoacidi essenziali in funzione del tempo trascorso dall'assunzione delle proteine), alla concentrazione plasmatica di insulina e al tasso di sintesi proteica del muscolo misto. A tal fine, sono stati reclutati 18 uomini giovani e sani, abituati all'allenamento muscolare, che hanno eseguito i due esercizi di estensione delle ginocchia e leg press in tre giorni diversi con un riposo sufficiente tra l'uno e l'altro (la gamba a riposo è servita come controllo interno). Tutti i partecipanti allo studio hanno consumato proteine del siero del latte, della soia o della caseina in ordine sparso subito dopo l'allenamento muscolare, con tutte le porzioni proteiche contenenti circa 10 g di aminoacidi essenziali (EAS).
3 ore dopo l'assunzione di proteine, i ricercatori hanno prelevato un campione di tessuto muscolare da ciascuna coscia utilizzando aghi da biopsia e hanno determinato il tasso di sintesi proteica del muscolo misto. Inoltre, hanno prelevato campioni di sangue da tutti i partecipanti allo studio 30, 60, 90, 120 e 180 minuti dopo l'assunzione di proteine e hanno analizzato il sangue per la concentrazione degli aminoacidi essenziali, insulina L-fenilalanina e L-leucina.
Profili aminoacidici delle bevande proteiche consumate (proteine disciolte in acqua):
| Bevanda proteica | ||||
| Siero di latte | Caseina | Soia | ||
| Alanina, g | 1.1 | 0.6 | 1.0 | |
| Arginina, g | 0.6 | 0.8 | 1.7 | |
| Acido aspartico, g | 2.2 | 1.4 | 2.6 | |
| Cistina, g | 0.4 | 0.1 | 0.3 | |
| Acido glutammico, g | 3.6 | 4.4 | 4.3 | |
| Glicina, g | 0.4 | 0.5 | 0.9 | |
| Istidina, g | 0.4 | 0.6 | 0.6 | |
| Isoleucina, g | 1.4 | 1.2 | 1.1 | |
| Leucina, g | 2.3 | 1.8 | 1.8 | |
| Lisina, g | 1.9 | 1.6 | 1.4 | |
| Metionina, g | 0.5 | 0.5 | 0.3 | |
| Fenilalanina, g | 0.7 | 1.0 | 1.2 | |
| Prolina, g | 1.4 | 2.2 | 1.2 | |
| Serina, g | 1.1 | 1.2 | 1.2 | |
| Treonina, g | 1.0 | 0.9 | 0.8 | |
| Triptofano, g | 0.3 | 0.2 | 0.2 | |
| Tirosina, g | 0.7 | 1.2 | 0.8 | |
| Valina, g | 1.0 | 1.4 | 1.1 | |
| Totale, g | 21.4 | 21.9 | 22.2 | |
| Aminoacidi essenziali, g | 10.0 | 10.1 | 10.1 | |
Le analisi hanno evidenziato chiare differenze tra le varie fonti proteiche.
Mentre le proteine del siero del latte hanno quasi raddoppiato la concentrazione di EAS appena 30 minuti dopo il consumo e le proteine della soia hanno aumentato la concentrazione di EAS nel sangue di quasi 1,5 volte nello stesso tempo, la concentrazione di EAS nel sangue è aumentata solo di circa 50% con la caseina. Dopo 3 ore, la concentrazione di EAS è tornata ai valori di base per tutte le fonti proteiche, mentre la caseina ha provocato un calo meno brusco rispetto alle proteine del siero di latte e della soia. In termini di concentrazione di L-leucina, la proteina del siero di latte ha portato a un aumento della concentrazione (misurata come area sotto la curva) di quasi 3 volte rispetto alla caseina e di circa due volte rispetto alla soia. In termini di concentrazione di insulina nel sangue, si è riscontrato che le proteine del siero di latte aumentano maggiormente la concentrazione di insulina, seguite da vicino dalle proteine della soia. Al contrario, la concentrazione di insulina nel sangue non è cambiata dopo la caseina.
L'assunzione di proteine del siero del latte e della soia ha determinato un aumento maggiore del tasso di sintesi proteica muscolare rispetto alla caseina, sia a riposo (gamba non allenata) che dopo l'allenamento. Inoltre, l'aumento dopo l'allenamento è stato maggiore con le proteine del siero del latte rispetto alla soia.
Bere circa 20 g di proteine del siero del latte dopo l'allenamento.
Non consumare caseina dopo l'allenamento muscolare. Evitare i frullati pronti UHT a base di latte (eventualmente molto zuccherati). Mescolare le proteine in polvere con acqua o bere una bevanda a base di siero di latte. La caseina è quindi più indicata per l'apporto proteico prima di andare a letto.
Se non si possono o non si vogliono consumare proteine del siero del latte, integrare il frullato di proteine della soia con L-leucina o BCAA.
